Supramolecular fishing for plasma membrane proteins using an ultrastable synthetic host–guest binding pair
- D. W. Lee, K. M. Park, M. Banerjee, S. H. Ha, T. Lee, K. Suh, S. Paul, H. Jung, J. Kim, N. Selvapalam, S. H. Ryu and K. Kim

Membrane proteomics, the large-scale global analysis of membrane proteins, is often constrained by the efficiency of separating and extracting membrane proteins. Recent approaches involve conjugating membrane proteins with the small molecule biotin and using the receptor streptavidin to extract the labelled proteins. Despite the many advantages of this method, several shortcomings remain, including potential contamination by endogenously biotinylated molecules and interference by streptavidin during analytical stages. Here, we report a supramolecular fishing method for membrane proteins using the synthetic receptor–ligand pair cucurbit[7]uril–1-trimethylammoniomethylferrocene (CB[7]–AFc). CB[7]-conjugated beads selectively capture AFc-labelled proteins from heterogeneous protein mixtures, and AFc-labelling of cells results in the efficient capture of membrane proteins by these beads. The captured proteins can be recovered easily at room temperature by treatment with a strong competitor such as 1,1′-bis(trimethylammoniomethyl)ferrocene. This synthetic but biocompatible host–guest system may be a useful alternative to streptavidin–biotin for membrane proteomics as well as other biological and biotechnological applications.

세포막 단백질의 분리 정제에 이용되던 기존의 아비딘-바이오틴 결합쌍을 인공결합쌍인 쿠커비투릴과 페로센으로 대체하는 것을 세계 최초로 성공하였다. 이 연구 결과를 이용하여 페로센으로 표지된 세포막 단백질을 쿠커비투릴이 연결된 마이크로 비드를 이용하여 분리한 뒤 간단한 과정을 거쳐 회수 할 수 있었으며, 기존 방법에 비하여 세포막 단백질 분리 정제를 더 효과적으로 수행할 수 있을 뿐만 아니라 원하지 않는 단백질에 의한 오염 가능성을 현저히 낮추는 것을 발견하였다. 따라서 이 시스템을 이용하면 향후 세포막 단백질의 분석 능력을 월등히 향상시킬 수 있을 것으로 기대하며, 이는 생물학 기초 연구의 발전은 물론, 부작용 없이 질병 조직에만 특이적으로 작용하는 신약을 개발하는 데에 크게 기여할 것으로 예상하고 있다.